Строение белков

Повторение знаний многообразия аминокислот, их химических свойств, способности соединяться друг с другом дает возможность перейти в процессе лекции или рассказа к характеристике структуры белковой молекулы.

Учитель объясняет десятиклассникам, что белковая молекула состоит из 20 типов мономерных звеньев, которые могут комбинироваться, чередоваться различными способами. Последовательность расположения аминокислотных остатков в белковых молекулах определяет их химическое строение, или первичную структуру. Количество информации, которое несет молекула, зависит от степени неоднородности ее составных частей. Молекулы полиэтилена, например, состоят из одинаковых звеньев поэтому несут мало информации. Молекулы белков, состоящие из неоднородных мономерных звеньев, содержат большое количество информации. Поэтому белки называют информационными полимерами. Специфичность белков, определяемая уникальностью их первичной структуры, становится ясной в сравнении с однотипностью для организмов минеральных соединений и биомономеров – аминокислот, глюкозы и других веществ. Учитель поясняет, что выяснение первичной структуры – кропотливая и трудоемкая работа. Почти десятилетие потребовалось коллективу научных работников под руководством английского ученого Сейнджера для расшифровки последовательности аминокислотных остатков в молекуле инсулина. Школьникам необходимо объяснить, что последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка всецело определяет его строение и свойства. Замена одной аминокислоты на другую в большинстве случаев приводит к образованию нового белка с новыми свойствами. Так, в гемоглобине людей, страдающих серповидноклеточной анемией, вместо глутаминовой кислоты имеется валин. Такой гемоглобин кристаллизуется внутри эритроцитов, плохо взаимодействует с кислородом.

Обобщая материал о первичной структуре белков, учитель подчеркивает, что последовательность и число аминокислотных остатков в молекулах всецело определяют разнообразие белков, их видовую и индивидуальную специфичность. Организм резко реагирует на введение чужеродных белков, образуя расщепляющие их антитела. Белковая несовместимость – сложная преграда на пути пересадки органов и тканей от одного человека к другому.

На примере повышения уровня сложности белковой молекулы при переходе от первичной к вторичной и третичной структурам следует продемонстрировать постепенный переход химической структуры в биологическую, обратить внимание на обусловленность структур высших порядков числом и последовательностью соединения аминокислот (первичной структурой).

Объясняя механизм образования вторичной структуры, учитель обращает внимание школьников на часто повторяющиеся группировки пептидной цепи. Между ними, как и в воде, возникают водородные связи. Поляризованный атом водорода аминогруппы притягивается к отрицательно заряженной частице кислорода. Благодаря водородным связям пептидная цепь свертывается в своеобразную спираль, которая представляет собой вторичную структуру белка.

Множество водородных связей делает цепочку белка устойчивой. Спирализованная пептидная цепь обычно свертывается в еще более сложную трехмерную структуру, которая называется третичной. Она возникает благодаря образованию различных связей: солевых мостиков, серных и гидрофобных. Возможность появления солевых мостиков, серных и гидрофобных связей обусловливается тем, в каких именно точках первичной структуры расположены радикалы, участвующие в таких связях. Следовательно, первичная структура несет информацию о вторичной и третичной структурах, определяет процесс их формирования. Это можно продемонстрировать на примере хорошо изученного белка рибонуклеазы, третичная структура которого формируется вследствие образования внутримолекулярных серных связей. Когда эти связи разрываются под действием восстановителей, третичная структура утрачивается, исчезает и каталитическая активность белка. Как только белок попадает в окислительную среду, серные мостики автоматически возникают и каталитическая активность восстанавливается. Учитель делает вывод, что строение белковой молекулы лабильно, изменчиво и зависит от свойств окружающей среды, причем эта зависимость возрастает при переходе от первичной структуры к вторичной и третичной. Для изменения или разрушения первичной структуры требуется сильное воздействие – длительное нагревание в концентрированных растворах сильных кислот или щелочей, резкие температурные воздействия. Для изменения третичной структуры достаточно слабых колебаний кислотности среды или температуры.

Для закрепления и проверки знаний строения белков школьникам уместно предложить заполнить таблицу «Строение молекулы белка», в которой надо описать первичную, вторичную и третичную структуры, типы химических связей, устойчивость.


Учителю биологии на заметку:

Свойства и функции белков
Углеводы внутри клетки
Роль жиров в жизни клетки
ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота
Обобщение знаний химических компонентов клетки
Строение и функции клетки
Клеточная теория
Строение и функции клеточной оболочки
Цитоплазма и ее органоиды, их функции в клетке
Митохондрии и пластиды
Комплекс Гольджи и другие структуры цитоплазмы
Методика обучения общей биологии